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La queratina (del griego κερατίνη, córneo) es una proteína con estructura fibrosa, muy rica en azufre, que constituye el componente principal que forman las capas más externas de la epidermis de los vertebrados y de otros órganos derivados del ectodermo, faneras como el pelo, uñas, plumas, cuernos, ranfotecas y pezuñas. Una de las biomoléculas cuya dureza se aproxima a la de la queratina es la quitina, con la cual no hay que confundirse, al ser esta última un polisacárido.
Fuentes: es.wikipedia.org
=== Queratina-α === La alfa-queratina presenta en sus cadenas de aminoácidos residuos (monómeros) de cisteína, los cuales constituyen puentes disulfuro, lo que se denomina grupo cistina. Los puentes disulfuro proporcionan la rigidez y resistencia a la queratina alfa. Así, existe mayor cantidad de enlaces cistina (disulfuro) en regiones estructurales de los cuernos de un animal y en las uñas o en el pelo. La queratina alfa se encuentra en pelos, cuernos, uñas, y faneras.
Fuentes: es.wikipedia.org
=== Queratina-β === La beta-queratina no presenta cisteína, o lo hace en muy baja proporción, por lo tanto contiene pocos entrecruzamientos intermacromoleculares a través de puentes disulfuro (cistina). Sin embargo la queratina de tipo beta, presenta mayor proporción de plegamientos de forma lámina-β. La alta cohesión dada por el gran número de asociaciones por puentes de hidrógeno de las láminas-β, hace que la presencia de queratina-β resulte en materiales de gran resistencia tales como la seda de araña. Las queratinas-α pueden presentar también láminas-β, aunque en menor proporción que las queratinas-β. Así mismo, las queratinas-β presentan también hélices-α. Esto hace que esta clasificación de las queratinas sea controvertida.
Fuentes: es.wikipedia.org
=== Función estructural === La queratina es una proteína con una estructura secundaria. Es decir, la cadena macromolecular con cierta estructura primaria (o secuencia), se pliega sobre sí misma, adquiriendo tres dimensiones. Esta estructura puede ser de tipo helicoide, llamándose así proteína α-hélice o de forma laminar o lámina-β. Las interacciones intermoleculares de tipo puentes de hidrógeno, fuerzas hidrofóbicas, o enlaces salino, como los dados entre los aminoácidos ácido glutámico y lisina, mantienen unidos los aminoácidos de distintas hebras o segmentos macromoleculares de la proteína. La capacidad de transferencia de carga a través de los enlaces intermoleculares hace de las queratinas unos buenos biomateriales estructurales, con buenas propiedades mecánicas.
Fuentes: es.wikipedia.org
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La investigación sobre Péptido se apoya sobre todo en estudios de laboratorio y en modelos animales; los datos clínicos varían según la sustancia. Reflejamos el estado de la literatura.
Lo decisivo son la pureza y la analítica (HPLC, espectrometría de masas), una reconstitución correcta y un almacenamiento adecuado.%!(EXTRA string=Péptido)
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