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La alcohol-deshidrogenasa (ADH) (EC 1.1.1.1) es una enzima descubierta a mediados de los años 1960 en la mosca Drosophila melanogaster y es un dímero con un peso molecular de 80 kDa. Las alcohol-deshidrogenasas son un grupo de siete enzimas que están frecuentemente presentes en muchos organismos y facilitan la interconversión entre alcoholes y aldehídos o cetonas con la reducción de NAD+ a NADH. La reacción catalizada es:
Fuentes: es.wikipedia.org
Aldehído o Cetona + NADH Como cofactores en la reacción es posible la utilización de zinc o hierro dependiendo del tipo de alcohol-deshidrogenasa. En los humanos y muchos otros animales, sirven para eliminar alcoholes que podrían ser tóxicos; en las levaduras y muchas bacterias, algunas alcohol-deshidrogenasas catalizan la reacción opuesta como parte de la fermentación alcohólica. En todos los seres vivos la enzima actúa sobre los alcoholes primarios, secundarios y hemiacetales. Solamente en los animales actúa sobre alcoholes cíclicos secundarios.
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alcohol-deshidrogenasa 1A (ADH1A) o alcohol-deshidrogenasa subunidad alfa. alcohol-deshidrogenasa 1B (ADH1B) o alcohol-deshidrogenasa subunidad beta. Se conocen tres alelos de esta enzima: ADH1B*1 correspondiente a la variante beta-1, ADH1B*2 correspondiente a la variante beta-2 y ADH1B*3 correspondiente a la variante beta-3. La frecuencia del alelo ADH1B*2 es aproximadamente del 75% en la población oriental mientras que es inferior al 5% en la población caucásica. alcohol-deshidrogenasa 1C (ADH1C) o alcohol-deshidrogenasa subunidad gamma. Se conocen dos alelos principales de esta enzima, la ADH3*1 o gamma-1 tiene Arg-272/Ile-350 mientras que la ADH3*2 o gamma-2 tiene Gln-273/Val-350. Se asocia a la ADH3*1 con una velocidad de oxidación rápida del etanol y a la ADH3*2 con una velocidad lenta. Las alcohol-deshidrogenasas 1 se encuentran en el citoplasma y tienen 2 átomos de zinc unidos por cada subunidad. Cada subunidad está formada por un dímero de unidades 1A, 1B y 1C idénticas (homodímero) o no idénticas (heterodímero). alcohol-deshidrogenasa 4 (ADH4) o alcohol-deshidrogenasa clase II cadena pi. Se encuentra en el citoplasma y tiene unidos 2 átomos de zinc por cada subunidad que es un homodímero. alcohol-deshidrogenasa 6 (ADH6). Se encuentra en el citoplasma y tiene unidos 2 átomos de zinc por cada subunidad. Esta enzima es más específica de los tejidos del estómago e hígado. alcohol-deshidrogenasa 7 (ADH7) o alcohol-deshidrogenasa clase IV cadena mu/sigma.
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Esta enzima participa en la oxidación del retinol para la síntesis del ácido retinoico, una hormona importante para la diferenciación celular. Los compuestos de cadena media (octanol) y aromáticos (m-nitrobenzaldehído) son los mejores sustratos. El etanol no es un buen sustrato pero cuando éste alcanza altas concentraciones en el tracto digestivo, la enzima participa en la oxidación del etanol y contribuye al primer paso del metabolismo del etanol. Esta enzima se encuentra en el citoplasma de las células estomacales y se une a dos átomos de zinc por cada subunidad que es un homodímero. alcohol-deshidrogenasa 5 (ADH5) o alcohol-deshidrogenasa clase III. Esta enzima es remarcablemente inefectiva en la oxidación del etanol pero cataliza correctamente la oxidación de alcoholes primarios de cadena larga y la oxidación de la S-hidroximetil glutationa. Se encuentra en el citoplasma y tiene unidos 2 átomos de zinc por cada subunidad que es un homodímero. La ADH permite al organismo el consumo de bebidas alcohólicas, pero probablemente su propósito evolutivo es la rotura de los alcoholes que contienen naturalmente los alimentos o que son producidos por las bacterias en el tracto digestivo. Otra posibilidad es que el propósito evolutivo de la enzima sea el metabolismo de la vitamina A. La alcohol-deshidrogenasa también está involucrada en la toxicidad de otros tipos de alcoholes. Por ejemplo, oxida el metanol para producir formaldehído y etilenglicol para obtener por último ácido glicólico y ácido oxálico.
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